Strukturmerkmale des 129 Aminosäuren langen Hühnereiweiß-Lysozyms sind fünf Helices , dazu kommen fünf beta-Stränge, die in zwei antiparallelen Faltblättern angeordnet sind . Die Reihenfolge dieser Elemente ist S1-H1-H2-S2-S3-S4-S5-H3-H4-H5. Die dazwischenliegenden Proteinschlaufen sind ebenfalls durch Wasserstoffbrücken strukturiert. Formal können diese Bereiche (zum Teil überlappenden) beta-Turns zugeordnet werden (selber mit der Maus in Position drehen!): Typ I Typ III K13-G16 M12-H15 Y20-Y23 * S24-N27 N46-G49 L25-W28 G54-Q57 S36-N39 * T69-S72 P79-A82 N74-N77 C80-L83 S81-L84 C94-K97 I98-D101 M105-W108 Typ II W108-W111 L17-Y20 D119-A122 N19-G22 V120-W123 N103-N106 * Q121-I124 C115-T118 * reverse Turns Der Typ eines Turns ergibt sich aus den Winkeln Calpha-N-Calpha der Aminosäurekette, s. J. Richardson, Adv. Protein Chem. 14 (1981) 167 Drei Cystine stabilisieren das Molekül zusätzlich . In der raumfüllenden Darstellung des Proteins ist deutlich eine Einbuchtung zu erkennen, in der das Substrat gebunden wird . Die Bindungsstelle (gelb) für das Substrat wird in die Regionen A bis D eingeteilt. Jede Region bindet einen Zuckerring. Im Proteinkristall, aus dem diese Daten stammen, ist an Stelle des Substrates ein Inhibitor gebunden, der aus nur drei Ringen besteht (N-acetylchitotriose). Die Region D ist daher nicht besetzt. Der erste N-acetylglucosamin-Ring wird in Region A gebunden . Vom Sauerstoff an Asn103 wird eine Wasserstoffbrücke zur O6-Hydroxylgruppe des Zuckers gebildet . Der zweite Ring wird in Region B von Asp101 über eine Wasserstoffbrücke gebunden . Zum dritten Zuckerring in Region C gibt es mehrere Wasserstoffbrücken: Beteiligt sind Ala107, Asn59, Trp62 und Trp63 . Außerdem gibt es hydrophobe Wechselwirkungen mit Ile98, Ala107, Trp108 und Val109 . Die katalytisch wirksamen Aminosäuren sind Glu35 und Asp52 . Zwischen diesen liegt bei dem natürlichen Substrat Ring vier, der dann vom Rest abgespaltet wird. Die raumfüllende Darstellung zeigt, wie tief im Protein das Substrat (hier der Inhibitor) gebunden wird . Literatur: JC Cheetham et al. J. Mol. Biol. 224 (1992) 613-628 Inhaltsverzeichnis 10-97 © Rolf Bergmann
Drei Cystine stabilisieren das Molekül zusätzlich . In der raumfüllenden Darstellung des Proteins ist deutlich eine Einbuchtung zu erkennen, in der das Substrat gebunden wird . Die Bindungsstelle (gelb) für das Substrat wird in die Regionen A bis D eingeteilt. Jede Region bindet einen Zuckerring. Im Proteinkristall, aus dem diese Daten stammen, ist an Stelle des Substrates ein Inhibitor gebunden, der aus nur drei Ringen besteht (N-acetylchitotriose). Die Region D ist daher nicht besetzt. Der erste N-acetylglucosamin-Ring wird in Region A gebunden . Vom Sauerstoff an Asn103 wird eine Wasserstoffbrücke zur O6-Hydroxylgruppe des Zuckers gebildet . Der zweite Ring wird in Region B von Asp101 über eine Wasserstoffbrücke gebunden . Zum dritten Zuckerring in Region C gibt es mehrere Wasserstoffbrücken: Beteiligt sind Ala107, Asn59, Trp62 und Trp63 . Außerdem gibt es hydrophobe Wechselwirkungen mit Ile98, Ala107, Trp108 und Val109 . Die katalytisch wirksamen Aminosäuren sind Glu35 und Asp52 . Zwischen diesen liegt bei dem natürlichen Substrat Ring vier, der dann vom Rest abgespaltet wird. Die raumfüllende Darstellung zeigt, wie tief im Protein das Substrat (hier der Inhibitor) gebunden wird . Literatur: JC Cheetham et al. J. Mol. Biol. 224 (1992) 613-628 Inhaltsverzeichnis 10-97 © Rolf Bergmann
In der raumfüllenden Darstellung des Proteins ist deutlich eine Einbuchtung zu erkennen, in der das Substrat gebunden wird . Die Bindungsstelle (gelb) für das Substrat wird in die Regionen A bis D eingeteilt. Jede Region bindet einen Zuckerring. Im Proteinkristall, aus dem diese Daten stammen, ist an Stelle des Substrates ein Inhibitor gebunden, der aus nur drei Ringen besteht (N-acetylchitotriose). Die Region D ist daher nicht besetzt. Der erste N-acetylglucosamin-Ring wird in Region A gebunden . Vom Sauerstoff an Asn103 wird eine Wasserstoffbrücke zur O6-Hydroxylgruppe des Zuckers gebildet . Der zweite Ring wird in Region B von Asp101 über eine Wasserstoffbrücke gebunden . Zum dritten Zuckerring in Region C gibt es mehrere Wasserstoffbrücken: Beteiligt sind Ala107, Asn59, Trp62 und Trp63 . Außerdem gibt es hydrophobe Wechselwirkungen mit Ile98, Ala107, Trp108 und Val109 . Die katalytisch wirksamen Aminosäuren sind Glu35 und Asp52 . Zwischen diesen liegt bei dem natürlichen Substrat Ring vier, der dann vom Rest abgespaltet wird. Die raumfüllende Darstellung zeigt, wie tief im Protein das Substrat (hier der Inhibitor) gebunden wird . Literatur: JC Cheetham et al. J. Mol. Biol. 224 (1992) 613-628 Inhaltsverzeichnis 10-97 © Rolf Bergmann
Literatur: JC Cheetham et al. J. Mol. Biol. 224 (1992) 613-628
