ConA aus der Schwertbohne ist das erste Lectin, dessen Struktur aufgeklärt wurde. Das Protein besteht aus 237 Aminosäuren (Mr 26500) mit zwei Metallbindungsstellen. Strukturmerkmale der Aminosäurekette sind zwei antiparallele beta-Faltblätter. Das eine besteht aus sieben Strängen . Das andere Faltblatt ist aus sechs Strängen zusammengesetzt . Die in der Struktur enthaltenen helicalen Abschnitte haben demgegenüber kaum Gewicht . Im nativen Zustand bindet ein ConA-Molekül zwei Metallatome: ein Ca2+ und ein Übergangsmetall, in der Regel Mn2+. Für die Röntgenstrukturbestimmung wurde das Mn durch Cd ersetzt. Die Metallatome werden von Aminosäuren im Bereich einer Proteinschlaufe gebunden, die von dem siebensträngigen Faltblatt wegzeigt . Liganden für das Übergangsmetall sind Glu8, Asp10, Asp19 und His24 , das Ca wird von Asp10, Tyr12, Asn14 und Asp19 gebunden . Die Zuckerbindungsstelle ist den Metallatomen benachbart (hier ist ein Trisaccharid aus Mannose gebunden). An der Bindung sind Stickstoffatome von Asn14, Leu99, Tyr100, Asp208 und Arg228 beteiligt . Im aktiven Zustand bildet ConA Aggregate. Eine Dimerbildung erfolgt, indem zwei Proteinketten die sechssträngigen Faltblätter zu einem zwölfsträngigen aneinanderlagern . Zwei Dimere lagern sich zum funktionellen Komplex zusammen, indem ihre zwölfsträngigen Faltblätter versetzt aneinander binden . Der Komplex enthält so vier räumlich gut getrennte Bindungsstellen für Oligosaccharide und ist damit für destruktive Quervernetzungen (z. B. von Erythrozyten) bestens geeignet . Literatur: W Min et al., EMBO J. 11 (1992) 1303-1307 PDB: 1CVN Zucker & Co. Inhaltsverzeichnis 10-97 © Rolf Bergmann
Die Zuckerbindungsstelle ist den Metallatomen benachbart (hier ist ein Trisaccharid aus Mannose gebunden). An der Bindung sind Stickstoffatome von Asn14, Leu99, Tyr100, Asp208 und Arg228 beteiligt . Im aktiven Zustand bildet ConA Aggregate. Eine Dimerbildung erfolgt, indem zwei Proteinketten die sechssträngigen Faltblätter zu einem zwölfsträngigen aneinanderlagern . Zwei Dimere lagern sich zum funktionellen Komplex zusammen, indem ihre zwölfsträngigen Faltblätter versetzt aneinander binden . Der Komplex enthält so vier räumlich gut getrennte Bindungsstellen für Oligosaccharide und ist damit für destruktive Quervernetzungen (z. B. von Erythrozyten) bestens geeignet . Literatur: W Min et al., EMBO J. 11 (1992) 1303-1307 PDB: 1CVN Zucker & Co. Inhaltsverzeichnis 10-97 © Rolf Bergmann
Im aktiven Zustand bildet ConA Aggregate. Eine Dimerbildung erfolgt, indem zwei Proteinketten die sechssträngigen Faltblätter zu einem zwölfsträngigen aneinanderlagern . Zwei Dimere lagern sich zum funktionellen Komplex zusammen, indem ihre zwölfsträngigen Faltblätter versetzt aneinander binden . Der Komplex enthält so vier räumlich gut getrennte Bindungsstellen für Oligosaccharide und ist damit für destruktive Quervernetzungen (z. B. von Erythrozyten) bestens geeignet . Literatur: W Min et al., EMBO J. 11 (1992) 1303-1307 PDB: 1CVN Zucker & Co. Inhaltsverzeichnis 10-97 © Rolf Bergmann
Literatur: W Min et al., EMBO J. 11 (1992) 1303-1307 PDB: 1CVN
